Ein in Laubkompost entdecktes Enzym zerlegt PET-Verpackungen in Rekordgeschwindigkeit in seine Bestandteile Terephthalsäure und Ethylenglycol. Über die Entdeckung, die das biologische PET-Recycling wirtschaftlicher machen könnte, berichten Leipziger Wissenschaftler des Instituts für Analytische Chemie im Fachjournal ChemSusChem.
„Das in Leipzig entdeckte Enzym kann einen wichtigen Beitrag bei der Etablierung von alternativen energiesparenden Plastikrecyclingverfahren leisten“, sagte Professor Wolfgang Zimmermann, der den Forschungsbereich zu enzymbasierten Technologien an der Universität Leipzig mit aufgebaut hat. Die Leipziger Forscher hoffen, dass das neu entdeckte Enzym das biologische Recycling auch in der Praxis weiter voranbringen wird und suchen dafür nach Industriepartnern. Sie sind überzeugt, dass durch die höhere Geschwindigkeit die Kosten für das Recycling deutlich reduziert werden können. In den kommenden zwei bis drei Jahren soll ein Prototyp entstehen, der es erlaubt, die ökonomischen Vorteile ihres schnellen biologischen Recyclingverfahrens genauer zu beziffern.
Dass Enzyme, sogenannte polyesterspaltende Hydrolasen, PET in seine Bestandteile zerlegen können, ist seit längerem bekannt. Beispielsweise wurde diese Eigenschaft des Enzyms LCC 2012 in Japan entdeckt. Das Team um den Nachwuchswissenschaftler Christian Sonnendecker von der Universität Leipzig hatte auf dem Leipziger Südfriedhof Proben von Laubkompost genommen. Darin fanden sie den Bauplan eines Enzyms, das im Labor PET zersetzte. Das Enzym mit dem Namen PHL7 erreichte im Labor deutlich überdurchschnittliche Ergebnisse: In vergleichenden Versuchen zersetzte PHL7 in 16 Stunden das PET zu 90 Prozent, in der gleichen Zeit schaffte LCC einen Abbau von gerade einmal 45 Prozent. „Unser Enzym ist also doppelt so aktiv wie der Goldstandard unter den polyesterspaltenden Hydrolasen“, erklärte Sonnendecker.
Eine Kunststoffschale ließ sich mit PHL7 in weniger als 24 Stunden zersetzen. Die Forscher fanden heraus, dass ein einziger Baustein des Enzyms für die überdurchschnittlich hohe Aktivität verantwortlich ist: An der Stelle, wo andere bereits bekannte polyesterspaltende Hydrolasen einen Phenylalanin-Rest enthalten, trägt PHL7 ein Leucin.
Das enzymatische PET-Recycling hat gegenüber thermischen Verfahren den Vorteil, dass Enzyme für ihre Arbeit lediglich eine wässrige Umgebung und eine Temperatur von 65 bis 70 Grad Celsius benötigen. Aus den Bestandteilen Terephthalsäure und Ethylenglycol lässt sich im Anschluss wieder neues PET herstellen. Bislang wird biologisches PET-Recycling nur in einer Pilot-Anlage in Frankreich erprobt.
Der jetzt in Leipzig entwickelte Biokatalysator habe sich als hochwirksam bei der schnellen Zersetzung von gebrauchten PET-Lebensmittelverpackungen gezeigt und eigne sich für eine Anwendung in einem umweltfreundlichen Recyclingverfahren, bei dem aus den Abbauprodukten wieder neues Plastik hergestellt werden kann, so Professor Zimmermann.
Die Wissenschaftler wollen auch über die Struktur und die Funktionsweise der Enzyme mittels NMR-Spektroskopie aufklären. Darüber hinaus arbeiten sie an einer neuen Vorbehandlungsmethode, die ein Problem des biologischen Recyclings lösen soll: Die PET-Zersetzung durch Enzyme funktioniert bislang nur für sogenanntes amorphes PET, das zum Beispiel für Obstverpackungen verwendet wird, nicht aber für Plastikflaschen, die aus sogenanntem gestrecktem PET bestehen.
